Анфінсен Крістіан Бемер

Коротко

• Син норвезьких іммігрантів, освіту здобув у Свортмор-коледжі, Пенсільванському університеті й Гарвардській медичній школі (доктор філософії 1943).
• Понад тридцять років працював у Національних інститутах здоров'я США в Бетесді.
• 1961 року довів, що денатурована рибонуклеаза здатна знову згорнутися й відновити активність.
• Нобелівську премію 1972 року поділив зі Стенфордом Муром і Вільямом Стайном.

Як ланцюжок амінокислот «знає», в яку саме тривимірну форму йому скластися? У середині XX століття це питання здавалося майже філософським. Крістіан Анфінсен дав на нього експериментальну відповідь: уся необхідна інформація вже записана в самій послідовності.

Шлях у науку

Анфінсен народився 26 березня 1916 року в Монессені (Пенсільванія) в родині норвезьких іммігрантів; батько був інженером-механіком. У 1920-х сім’я переїхала до Філадельфії. 1937 року юнак закінчив Свортмор-коледж зі ступенем бакалавра хімії, 1939-го здобув магістерський ступінь з органічної хімії в Пенсільванському університеті.

Стипендія Американсько-скандинавського фонду привела його до лабораторії Карлсберг у Копенгагені: там він опановував методи аналізу будови ферментів. 1943 року Анфінсен захистив докторську дисертацію з біохімії в Гарвардській медичній школі, а під час Другої світової війни працював в Управлінні наукових досліджень і розробок США.

Національні інститути здоров’я

1950 року Національний інститут серця в Бетесді запросив його очолити лабораторію клітинної фізіології. Згодом Анфінсен керував лабораторією хімічної біології Національного інституту артриту й обмінних захворювань і працював там до 1981 року. Між цими посадами були наукові відрядження до Копенгагена й Інституту Вейцмана в Реховоті (1958–1959). З 1982 року і до смерті він був професором біології в Університеті Джонса Гопкінса.

Досліди з рибонуклеазою

Об’єктом Анфінсена став фермент рибонуклеаза А, який розщеплює РНК. Учений руйнував просторову будову ферменту — денатурував його — так, що той ставав неактивним. Коли ж умови поверталися до звичайних, молекула самочинно складалася в попередню форму й знову працювала.

1961 року він підсумував: усе потрібне білкові, щоб набути кінцевої конформації, закодоване в його амінокислотній послідовності. Це положення увійшло в науку як «догма Анфінсена», або термодинамічна гіпотеза: нативна будова відповідає мінімуму вільної енергії.

Нобелівська премія

1972 року Анфінсен отримав Нобелівську премію з хімії «за роботу з рибонуклеазою, особливо щодо зв’язку між амінокислотною послідовністю і біологічно активною конформацією». Разом з ним премію розділили Стенфорд Мур і Вільям Говард Стайн. Догма Анфінсена згодом обросла застереженнями: частині білків у клітині допомагають згортатися шаперони, а пріони показують, що білок може застрягти в стійкій, але хибній формі.

Спадщина

Анфінсен надрукував понад двісті статей і книжку «The Molecular Basis of Evolution» (1959) про зв’язок хімії білків із генетикою й еволюцією. Він був членом Національної академії наук США, Королівської данської академії наук і Американського філософського товариства. Від 1996 року Білкове товариство щороку вручає премію його імені за досягнення в науці про білки.

Запитання

Що таке «догма Анфінсена»?

Це положення, за яким для невеликих глобулярних білків у звичайних фізіологічних умовах нативна просторова будова визначається лише послідовністю амінокислот. Така будова відповідає мінімуму вільної енергії, тож білок «знаходить» її сам.

Чи завжди білки згортаються самостійно?

Ні. Багатьом білкам у клітині допомагають шаперони, які насамперед не дають молекулам злипатися. Відомі й винятки на кшталт пріонів — білків, що переходять у стійку ненативну форму і спричиняють хвороби.

За що саме Анфінсен отримав Нобелівську премію?

За роботу з рибонуклеазою, особливо щодо зв'язку між послідовністю амінокислот і біологічно активною конформацією молекули. Лауреатами того року разом з ним стали Стенфорд Мур і Вільям Стайн, які також досліджували рибонуклеазу.

Див. також

• Білки Генетичний код визначає 20 стандартних амінокислот; у деяких організмів до них додаються селеноцистеїн і піролізин.
• Амінокислоти Білки живих організмів будуються з 20 стандартних амінокислот, які кодує генетичний код; усього в природі відомо, за різними оцінками, від понад 500 до близько 700 амінокислот.
• Біохімія Вивчає будову й функції біомолекул — білків, нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів — і перетворення речовин у клітині.
• Корнберг Артур 1956 року виділив і очистив перший фермент, що синтезує ДНК, — ДНК-полімеразу I.

Джерела

1. Крістіан Бемер Анфінсен — Вікіпедія (українська)
2. Christian B. Anfinsen — Wikipedia (англійська)
3. Anfinsen's dogma — Wikipedia (англійська)
4. Wikidata: Q102278

Статтю написано редакцією словника за наведеними джерелами; дати й факти звірено між ними. Якщо джерела розходяться, це сказано в тексті.