Білки

Коротко

• Генетичний код визначає 20 стандартних амінокислот; у деяких організмів до них додаються селеноцистеїн і піролізин.
• Порядок амінокислот задає ген, а від нього залежить тривимірна форма й робота білка.
• Розрізняють прості білки й складні, що містять небілкову (простетичну) групу: глікопротеїни, ліпопротеїни, нуклеопротеїни тощо.
• Функції — каталітична (ферменти), структурна, захисна (антитіла), транспортна, сигнальна, рухова, запасна.

У 1950-х роках американська компанія Armour, що виробляла сосиски, очистила цілий кілограм рибонуклеази — ферменту з бичачої підшлункової залози. Для біохіміків це був подарунок: виділити чистий білок у великій кількості тоді було майже неможливо, і саме цей фермент на роки став улюбленим об’єктом досліджень. Історія вивчення білків загалом — це історія боротьби зі складністю цих молекул.

Як відкривали білки

Як окремий клас речовин білки виокремили у XVIII столітті французький хімік Антуан де Фуркруа та його сучасники: вони помітили, що такі речовини згортаються при нагріванні або під дією кислот. Тоді вивчали яєчний альбумін, фібрин крові, пшеничний глютен.

Рік	Подія
1836	Герріт Мульдер запропонував першу модель хімічної будови білків
1838	Якоб Берцеліус запропонував термін «протеїн»
1894	Альбрехт Коссель: амінокислоти — головні структурні елементи білків
початок XX ст.	Еміль Фішер довів, що амінокислоти сполучені пептидними зв’язками
1926	Джеймс Самнер показав, що фермент уреаза — білок
1949	Фред Сенгер визначив амінокислотну послідовність інсуліну
1960-ті	перші атомні структури білків методом рентгеноструктурного аналізу

Будова

Білок — це лінійний полімер. Його ланки — амінокислоти, які з’єднуються пептидними зв’язками в поліпептидний ланцюг. Після синтезу ланцюг згортається у тривимірну структуру, яку називають нативним станом. Багато білків згортаються самі, іншим допомагають спеціальні білки — молекулярні шаперони.

Розрізняють чотири рівні організації:

1. Первинна структура — послідовність амінокислот у ланцюзі, закодована в гені.
2. Вторинна — локальні регулярні ділянки (спіралі, складчасті шари), що утримуються водневими зв’язками.
3. Третинна — просторове укладання всього ланцюга.
4. Четвертинна — об’єднання кількох поліпептидних ланцюгів в один стабільний комплекс.

Класифікація

За формою молекул білки бувають фібрилярні (волокнисті, переважно нерозчинні у воді, виконують структурні й рухові функції) і глобулярні (згорнуті в кулясту глобулу, зазвичай розчинні, працюють як ферменти, гормони, антитіла).

За складом розрізняють прості білки, що містять лише амінокислоти, і складні, до яких входить небілкова частина — простетична група. Наприклад, гемоглобін містить гем, глікопротеїни — вуглеводи, ліпопротеїни — ліпіди, нуклеопротеїни — нуклеїнові кислоти.

Функції

• каталітична — більшість ферментів є білками;
• структурна — білки цитоскелета, колаген, кератин;
• рухова — актин і міозин у м’язах;
• транспортна — гемоглобін переносить кисень;
• захисна — антитіла;
• сигнальна й регуляторна — гормони, рецептори;
• живильна (запасна) — казеїни молока, овальбумін яєчного білка; утім, майже всі білки зрештою служать джерелом амінокислот.

Білки в клітині постійно оновлюються. У клітинах ссавців вони живуть у середньому одну-дві доби, хоча деякі — лише хвилини, а інші — роками.

Запитання

Чим білок відрізняється від пептиду?

Обидва складаються з амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Короткі ланцюги, що мають менше 20–30 амінокислотних залишків, зазвичай називають пептидами або олігопептидами, довші — поліпептидами. Білок містить щонайменше один довгий поліпептидний ланцюг, згорнутий у певну просторову структуру.

Що відбувається з білком під час варіння яйця?

Білок денатурує: під дією високої температури руйнуються слабкі зв'язки, що тримають його тривимірну форму, і молекули злипаються між собою. Первинна структура, тобто ланцюг амінокислот, при цьому зберігається, але повернути білок у нативний стан уже неможливо. Саме здатність згортатися при нагріванні чи під дією кислот хіміки XVIII століття вважали головною ознакою білків.

Навіщо людині білки в їжі?

Організм розщеплює харчові білки до амінокислот і будує з них власні. Частину амінокислот людина синтезувати не може — їх називають незамінними, і вони мають надходити з їжею. Перетравлення починається в шлунку й завершується в тонкому кишківнику.

Див. також

• Біохімія Вивчає будову й функції біомолекул — білків, нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів — і перетворення речовин у клітині.
• Глутамінова кислота Людський організм синтезує її сам, тож вона належить до замінних амінокислот.
• Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК) Мономер ДНК — нуклеотид: дезоксирибоза, залишок фосфорної кислоти й одна з чотирьох основ — аденін, гуанін, цитозин або тимін.
• Альдолази Каталізують реакцію в обидва боки: розпад цукру в гліколізі й синтез у глюконеогенезі та циклі Кальвіна.
• Бідл Джордж Велс Син фермера з Небраски; починав з генетики кукурудзи в Корнельському університеті.

Джерела

1. Білки — Вікіпедія (українська)
2. Protein — Wikipedia (англійська)
3. Wikidata: Q8054

Статтю написано редакцією словника за наведеними джерелами; дати й факти звірено між ними. Якщо джерела розходяться, це сказано в тексті.