Амінокислоти

Коротко

• Білки живих організмів будуються з 20 стандартних амінокислот, які кодує генетичний код; усього в природі відомо, за різними оцінками, від понад 500 до близько 700 амінокислот.
• Майже всі білкові амінокислоти — L-ізомери; D-форми трапляються в стінках бактерій і деяких пептидах.
• Дев’ять амінокислот людський організм не синтезує в потрібній кількості, тому мусить отримувати їх з їжею.
• Першу амінокислоту, аспарагін, виділили зі спаржі 1806 року, останню зі стандартних, треонін, — 1935 року.

Аспарагін дістав назву від латинського Asparagus — спаржа: саме з неї 1806 року французькі хіміки Луї-Ніколя Воклен і П’єр Жан Робіке виділили першу відому амінокислоту. Назви інших теж нагадують про джерела: глутамін — про глютен пшениці, тирозин — про грецьке слово «сир». Останню зі стандартних білкових амінокислот, треонін, відкрив американський біохімік Вільям Роуз 1935 року; він же встановив, які з них людині потрібні з їжею.

Будова

Кожна амінокислота має аміногрупу й карбоксильну групу. В α-амінокислот обидві приєднані до того самого атома вуглецю, а решту молекули називають бічним ланцюгом, або R-групою. Саме R-група визначає розмір, заряд і полярність амінокислоти. Якщо аміногрупа сидить при наступному атомі вуглецю, кислоту відносять до β-, γ- і далі.

У всіх стандартних амінокислот, крім гліцину, α-атом вуглецю пов’язаний із чотирма різними групами і тому є хіральним центром. Звідси дві дзеркальні форми — L і D (позначення за системою Еміля Фішера). Білки містять майже виключно L-ізомери; D-амінокислоти трапляються в клітинних стінках бактерій, у деяких антибіотиках і отрутах морських молюсків роду Conus.

Групи білкових амінокислот

За властивостями бічних ланцюгів при фізіологічному pH стандартні амінокислоти поділяють на чотири групи:

Група	Приклади
Неполярні, гідрофобні	гліцин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин, пролін, фенілаланін, триптофан, метіонін
Полярні незаряджені	серин, треонін, тирозин, цистеїн, аспарагін, глутамін
Негативно заряджені	аспарагінова й глутамінова кислоти
Позитивно заряджені	лізин, аргінін, гістидин

Амінокислоти амфотерні: у воді вони існують переважно як цвітер-іони, що несуть одночасно позитивний і негативний заряд.

Від амінокислот до білків

Карбоксильна група однієї амінокислоти може зреагувати з аміногрупою іншої, виділивши молекулу води. Так утворюється пептидний зв’язок, який 1902 року окремо один від одного описали Еміль Фішер і Франц Гофмейстер. Ланцюги з багатьох залишків — поліпептиди, а з них складаються білки.

Деякі незвичайні амінокислоти з’являються вже в готовому білку: наприклад, гідроксипролін і гідроксилізин, без яких не обходиться колаген. Селеноцистеїн, що містить селен замість сірки, натомість вбудовується в ланцюг під час синтезу.

Обмін і значення

Рослини й багато мікроорганізмів синтезують усі потрібні їм амінокислоти. Людина цього не може: дев’ять незамінних мусить отримувати з білкової їжі. Окрім будівельної ролі, амінокислоти слугують сировиною для інших речовин, а гліцин і глутамат працюють як нейромедіатори. Орнітин і цитрулін — ключові проміжні продукти циклу сечовини.

Амінокислоти широко використовують у тваринництві як кормові добавки, у харчовій промисловості, а синтетичні пептиди — як ліки; хелати металів з амінокислотами допомагають рослинам і тваринам засвоювати мікроелементи.

Запитання

Скільки існує незамінних амінокислот?

Сучасні довідники зазвичай називають дев’ять: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін і гістидин. У старіших джерелах незамінних для дорослих вісім, а гістидин і аргінін вважають незамінними лише для дітей.

Чим L-амінокислоти відрізняються від D-амінокислот?

Це дзеркальні ізомери однієї сполуки, які розрізняють за просторовим розташуванням груп навколо α-атома вуглецю. Склад і більшість хімічних властивостей однакові, але ферменти розпізнають їх по-різному, тож у білки вбудовуються майже виключно L-форми.

Навіщо амінокислоти додають у корм і їжу?

Соя та інші компоненти кормів містять замало лізину, метіоніну, треоніну й триптофану, тому їх докладають окремо. Харчова промисловість використовує глутамінову кислоту як підсилювач смаку, а дипептид аспартам — як підсолоджувач.

Див. також

• Білки Генетичний код визначає 20 стандартних амінокислот; у деяких організмів до них додаються селеноцистеїн і піролізин.
• Глутамінова кислота Людський організм синтезує її сам, тож вона належить до замінних амінокислот.
• Азот Атомна маса — 14,007; молекула N₂ з потрійним зв’язком дуже міцна, тому за звичайних умов азот хімічно інертний.
• Розділ «Біохімія» Білки, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти й інші речовини живої клітини.

Джерела

1. Амінокислоти — Вікіпедія (українська)
2. Amino acid — Wikipedia (англійська)

Статтю написано редакцією словника за наведеними джерелами; дати й факти звірено між ними. Якщо джерела розходяться, це сказано в тексті.