Амідази

Коротко

• За міжнародною класифікацією належать до підкласу EC 3.5 — гідролаз, що діють на зв’язки C–N, крім пептидних; аміди з лінійним ланцюгом — це група EC 3.5.1.
• Відомі в тварин, рослин і мікроорганізмів; беруть участь в обміні азоту.
• Найвідоміші представники — уреаза, аспарагіназа, глутаміназа; власне «амідаза» має номер EC 3.5.1.4.
• Аспарагіназу застосовують у лікуванні гострого лімфобластного лейкозу та в харчовій промисловості.

Амідний зв’язок — група атомів, де вуглець карбонілу з’єднаний з азотом, — дуже стійкий: без каталізатора у воді він розпадається надзвичайно повільно. Живі клітини прискорюють цю реакцію за допомогою амідаз. Вони приєднують молекулу води й розривають зв’язок C–N, і з аміду утворюються карбонова кислота та аміак (або амін, якщо азот мав замісники).

Місце в класифікації

Міжнародна класифікація ферментів (IUBMB) зараховує амідази до класу гідролаз (EC 3), а саме до підкласу EC 3.5 — ферментів, що діють на зв’язки між вуглецем і азотом, за винятком пептидних. Пептидні зв’язки білків розщеплюють інші гідролази — пептидази.

Усередині підкласу EC 3.5.1 «у лінійних амідах» налічується понад 130 чинних записів. Кілька з них:

Номер EC	Фермент	Що розщеплює
3.5.1.1	аспарагіназа	аспарагін → аспарагінова кислота + аміак
3.5.1.2	глутаміназа	глутамін → глутамінова кислота + аміак
3.5.1.4	амідаза	аміди монокарбонових кислот
3.5.1.5	уреаза	сечовина → аміак + вуглекислий газ

Слово «амідаза» тому вживають у двох сенсах: широко — для всієї групи, вузько — для конкретного ферменту EC 3.5.1.4.

Роль в організмі

Амідази є в тканинах тварин і рослин, у грибах і бактеріях. Вони беруть участь в азотистому обміні: звільняють аміак з амідів амінокислот, сечовини, амідів жирних кислот. Наприклад, гідролази амідів жирних кислот руйнують сигнальні ліпіди на зразок анандаміду й тим самим регулюють передавання сигналів у клітинах.

Чимало амідаз бактерій і багатоклітинних організмів належить до так званої родини амідазної сигнатури: ці білки мають спільну ділянку приблизно зі 130 амінокислот, хоча субстрати в них дуже різні.

Уреаза

Уреаза, яка розкладає сечовину, має в активному центрі два іони нікелю. 1926 року американський біохімік Джеймс Самнер отримав її кристали й показав, що фермент є білком; уреаза стала першим закристалізованим ферментом, а Самнер 1946 року отримав за це Нобелівську премію з хімії.

Уреазу виробляє бактерія Helicobacter pylori: аміак, що утворюється, допомагає їй вижити в кислому шлунку, тож активність уреази використовують для діагностики. У сільському господарстві ґрунтова уреаза швидко розкладає сечовинне добриво, через що частина азоту втрачається; щоб цього уникнути, до добрив додають інгібітори уреази.

Аспарагіназа в медицині

Аспарагіназу, отриману переважно з кишкової палички (Escherichia coli) або бактерії Dickeya dadantii (колишня Erwinia chrysanthemi), вводять у вену чи м’яз під час лікування гострого лімфобластного лейкозу та лімфобластної лімфоми. Фермент позбавляє пухлинні клітини аспарагіну, потрібного їм для росту.

Запитання

Чи є аргіназа амідазою?

У старих довідниках аргіназу часто зараховували до амідаз. За сучасною класифікацією вона має номер EC 3.5.3.1 і належить до сусідньої групи — ферментів, що розщеплюють лінійні амідини: аргіназа перетворює аргінін на орнітин і сечовину в останній реакції циклу сечовини.

Навіщо аспарагіназу додають у харчові продукти?

Під час смаження й випікання крохмалистих продуктів з амінокислоти аспарагіну утворюється акриламід — небажана речовина. Обробка тіста чи картоплі аспарагіназою до термічної обробки розщеплює аспарагін і помітно зменшує вміст акриламіду.

Див. також

• Амінокислоти Білки живих організмів будуються з 20 стандартних амінокислот, які кодує генетичний код; усього в природі відомо, за різними оцінками, від понад 500 до близько 700 амінокислот.
• Аргінін Найосновніша й найгідрофільніша зі стандартних амінокислот завдяки гуанідиновому угрупованню; ізоелектрична точка pI ≈ 10,8.
• Глутамінова кислота Людський організм синтезує її сам, тож вона належить до замінних амінокислот.
• Альдолази Каталізують реакцію в обидва боки: розпад цукру в гліколізі й синтез у глюконеогенезі та циклі Кальвіна.
• Білки Генетичний код визначає 20 стандартних амінокислот; у деяких організмів до них додаються селеноцистеїн і піролізин.

Джерела

1. Амідази — Вікіпедія (українська)
2. Amidase — Wikipedia (англійська)
3. ExplorEnz — The Enzyme Database: EC 3.5 (IUBMB)
4. Urease — Wikipedia (англійська)
5. Asparaginase — Wikipedia (англійська)

Статтю написано редакцією словника за наведеними джерелами; дати й факти звірено між ними. Якщо джерела розходяться, це сказано в тексті.